C9是形成膜攻擊復(fù)合體（MAC)的最后個(gè)分子，為一單鏈糖蛋白，分子量79kDa。經(jīng)對(duì)cDNA推導(dǎo)的氨基酸序列分析發(fā)現(xiàn)，C9為一兩性分子。C端37kDa由疏水性氨基酸組成稱C9b，N端34kDa由親水性氨基酸組成稱C9a因此C9以其羧基端部分嵌入細(xì)胞膜的脂質(zhì)雙層中。而N端則為與c 5b-8相結(jié)合的結(jié)構(gòu)域。C9具有自發(fā)聚合的作用，但聚合很慢，在37℃下需3天才能完成，而在C >5b-8的催化下，10分鐘內(nèi)即可完成。由12-16個(gè)C9分子聚合形成的多聚體C9，可形成內(nèi)徑10nm、壁厚2nm的中空穿膜孔道嵌入膜內(nèi)（圖5-11)�？椎赖膬�(nèi)面由許多親水性氨基酸殘基和碳水化物組成，而與雙層脂接觸的管壁外面則是疏水性氨基酸殘基。由于細(xì)胞內(nèi)容物的外漏，最終可導(dǎo)致細(xì)胞溶解破壞。C9分子的多肽鏈與C8α和C8β結(jié)構(gòu)上相類似，也含有TSP-1、LDL受體前體結(jié)構(gòu)功能域及與穿孔蛋白同源的結(jié)構(gòu)功能域。由于C9和穿孔蛋白在結(jié)構(gòu)和功能上均非常相似，推測二者可能具有共同的祖基因。編碼入C9的基因定位于第5號(hào)染色體上，末發(fā)現(xiàn)C9有多態(tài)性。
