基礎理論:生物化學酶考點分析
一、酶的分子結構
1、酶的分子組成
酶分為單純蛋白質的酶和結合蛋白質的酶兩大類。單純蛋白質的酶完全由a-氨基酸組成，結合蛋白質的酶類是除由氨基酸構成的蛋白質部分外，還含有其它小分子有機化合物或金屬離子構成的輔助因子，包括輔基和輔酶。蛋白質部分稱酶蛋白，酶蛋白與輔助因子組合成全酶。許多種輔酶的組成成分中均含有不同的B族維生素，輔基則大多為金屬離子。
2、酶的活性中心
酶分子中與酶活性有關的化學基團稱為必需基團。這些必需基團又在空間位置上組合成特定的空間結構，構成活性中心，這是酶發(fā)揮其催化作用的關鍵部位。
二、酶促反應的特點
酶是一類生物催化劑，遵守一般催化劑的共同規(guī)律。如它只促進熱力學上允許進行的反應，而不能違反之。酶的作用只能使反應加速達到平衡點醫(yī).學 全在.線,提供www.med126.com，而不能改變平衡點。酶雖參與反應，但在反應前后酶的質量不變。酶與一般催化劑不同的特點是催化效率極高和有高度的特異性。特異性又分為絕對特異性、相對特異性和立體異構特異性。
酶在發(fā)揮作用之前，與作用物相互接近，相互誘導、相互變形和相互適應，進而相互結合，形成酶–底物復合物。酶的構象改變有利于與作用物結合，作用物在酶的誘導下也發(fā)生變形，處于不穩(wěn)定的過渡態(tài)，易受酶的催化攻擊。
三、影響酶促反應速度的因素
1、作用物濃度的影晌
酶促反應中的圖形呈雙曲線型。即當作用物濃度很低時，反應速度(υ)隨著作用物濃度([S])的增高，成直線比例上升。而當作用物濃度繼續(xù)增高時，反應速度增高的趨勢逐漸緩和。一旦當[S]達到相當高時，反應速度不再隨[S]的增高而增高，達到了極限最大值，稱最大反應速度(Vmax)。當反應速度為最大反應速度一半時的[S]為Km值，Km值為酶的特征性常數(shù)。不同的酶Km值不同，同一種酶對不同作用物有不同的Km值。
2、pH的影晌
酶活性受其所在環(huán)境pH的影響而有顯著差異。通常只在某一pH時，其活性最大，此pH值稱為酶的最適pH。
